Биологически активные органические соединения

Содержание

Биологически активные органические соединения

К биологически активным веществам относятся: ферменты, витамины, гормоны и лекарства. Это жизненно важные и необходимые соединения, каждое из которых выполняет незаменимую и очень важную роль в жизнедеятельности организма.

Витамины

Витамин В12

Общая характеристика

Витамины (от лат. YITA – жизнь) – группа органических соединений разнообразной химической природы, необходимых для питания человека и животных и имеющих огромное значение для нормального обмена веществ и жизнедеятельности организма Витамины выполняют в организме те или иные каталитические функции и требуются в ничтожных количествах по сравнению с основными питательными веществами (белками, жирами, углеводами и минеральными солями.)

История открытия витаминов

Ко второй половине 19 века было выяснено, что пищевая ценность продуктов питания определяется содержанием в них в основном следующих веществ: белков, жиров, углеводов, минеральных солей и воды. Считалось общепризнанным, что если в пищу человека входят в определенных количествах все эти питательные вещества, то она полностью отвечает биологическим потребностям организма. Однако практический опыт врачей и клинические наблюдения издавна с несомненностью указывали на существование ряда специфических заболеваний, непосредственно связанных с дефектами питания, хотя последнее полностью отвечало указанным выше требованиям.

Настоящим бичом для мореплавателей долгое время была цинга.Практический опыт ясно указывал на то, что цинга и некоторые другие болезни связанны с дефектами питания, что даже самая обильная пища сама по себе еще далеко не всегда гарантирует от подобных заболеваний и что для предупреждения и лечения таких заболеваний необходимо вводить в организм какие-то дополнительные вещества, которые содержатся не во всякой пище. Основоположником учения о витаминах, является русский учёный Николай Иванович Лунин, который ещё в 1880 году провёл весьма показательные опыты, изучая пищевые потребности животного организма.

Доказательство существования витаминов завершилось работой польского учёного Казимира Функа. В 1911 году он выделил это вещество в кристаллическом виде (оказавшееся, как потом выяснилось, смесью витаминов).По своим химическим свойствам это вещество принадлежало к органическим соединениям и содержало аминогруппу.Так как первое вещество этой группы жизненно необходимых соединений содержало аминогруппу и обладало некоторыми свойствами аминов, Функ (1912) предложил назвать весь этот класс веществ витаминами (лат. vita – жизнь). Впоследствии, однако, оказалось, что многие вещества этого класса не содержат аминогруппы.

Классификация витаминов

Витамины делят на две большие группы: витамины растворимые в жирах, и витамины, растворимые в воде. Каждая из этих групп содержит большое количество различных витаминов, которые обычно обозначают буквами «латинского алфавита».

  1. ВИТАМИНЫ, РАСВОРИМЫЕ В ЖИРАХ.
  • Витамин A (антиксерофталический).
  • Витамин D (антирахитический).
  • Витамин E (витамин размножения).
  • Витамин K (антигеморрагический)
  1. ВИТАМИНЫ,РАСВОРИМЫЕ В ВОДЕ.
  • Витамин В1 (антиневритный).
  • Витамин В2 (рибофлавин).
  • Витамин PP (антипеллагрический).
  • Витамин В6 (антидермитный).
  • Пантотен (антидерматитный фактор).
  • Биотит (витамин Н, фактор роста для грибков, дрожжей и бактерий, антисеборейный).
  • Инозит. Парааминобензойная кислота (фактор роста бактерий и фактор пигментации).
  • Фолиевая кислота (антианемический витамин, витамин роста для цыплят и бактерий).
  • Витамин В12 (антианемический витамин).
  • Витамин В15 (пангамовая кислота).
  • Витамин С (антискорбутный).
  • Витамин Р (витамин проницаемости).

Ферменты

Общая характеристика

Ферме?нты или энзи?мы (от лат. fermentum, греч. ????, ??????? — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

История открытия

Термин «фермент» (fermentum по-латыни означает «бродило», «закваска») был предложен голландским ученым Ван-Гельмонтом в начале XYII века. Так он назвал неизвестный агент, принимающий активное участие в процессе спиртового брожения. Экспериментальное изучение ферментативных процессов началось в XYIII столетии, когда французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц.

Значительно позже (1836 г.) Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин (от греческого слова pepto – «варю») под влиянием которого и происходит переваривания мяса в желудке. Эти работы послужили началом изучения так называемых протеолитических ферментов. Важным событием в развитии науки о ферментах явились работы К.С. Кирхгоффа. В 1814 г. действительный член Петербургской Академии наук К.С. Кирхгофф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды – глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.) В разных изданиях применяются два понятия: «ферменты» и «энзимы». Эти названия идентичны. Они обозначают одно и тоже – биологические катализаторы.

Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе с Ю. Либихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существования клетки. В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксида углерода.

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины «фермент» и «энзим» стали применять как равнозначные.

Свойства ферментов

Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Эти качества отличают ферменты от катализаторов обычного типа. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность и, наконец, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

  • Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа.Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Температурный оптимум для различных ферментов неодинаков. В общем, для ферментов животного происхождения он лежит между 40 и 50 °С, а растительного – между 50 и 60 °С.
  • Зависимость активности фермента от значения рН среды была установлена свыше 50 лет назад. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты. Переход к большей или меньшей (по сравнению с оптимальной) концентрации водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента. Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов состоит в воздействии ее на активный центр. Кроме того, рН среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов реакции, оказывает большое влияние на состояние фермента, определяя соотношение в нем катионных и анионных центров, что сказывается на третичной структуре белковой молекулы. Последнее обстоятельство заслуживает особого внимания, так как определенная третичная структура белка-фермента необходима для образования фермент-субстратного комплекса.

Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии

  • Специфичность – одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Эго свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества – пространственные изомеры расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами. Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными

    деталями строения.По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента. В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок». Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Классификация ферментов

По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы: гидролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции не гидролитического распада.

Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы.

  1. Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях: А+В) С+D.
  2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной: А+В) С.
  3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции: А) В.

По типу биохимических процессов все ферменты делят на 6 классов.

  1. Оксидоредуктазы – ускоряют реакции окисления – восстановления.
  2. Трансферазы – ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.
  3. Гидролазы – ускоряют реакции гидролитического распада.
  4. Лиазы – ускоряют не гидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).
  5. Изомеразы – ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.
  6. Лигазы – ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.

Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов.

Группа Ферменты

Гормоны

Серотонин

Общая характеристика

Гормоны- специфические вещества, которые вырабатываются в организме и регулируют его развитие и функцианирование. В переводе с греческого – гормоны- означают двигаю, возбуждаю. Гормоны образуются специальными органами – железами внутренней секреции (или эндокринными железами). Гормоны, в широком смысле слова, являются биологически активными веществами и носителями специфической информации, с помощью которой осуществляется связь между различными клетками и тканями, что необходимо для регуляции многочисленных функций организма. Информация, содержащаяся в гормонах, достигает своего адресата благодаря наличию рецепторов, которые переводят ее в пострецепторное действие (влияние), сопровождающееся определенным биологическим эффектом.

В настоящее время различают следующие варианты действия гормонов:

  1. гормональное, или гемокринное, т.е. действие на значительном удалении от места образования;
  2. изокринное, или местное, когда химическое вещество, синтезированное в одной клетке, оказывает действие на клетку, расположенную в тесном контакте с первой, и высвобождение этого вещества осуществляется в межтканевую жидкость и кровь;
  3. нейрокринное, или нейроэндокринное (синаптическое и несинаптическое), действие, когда гормон, высвобождаясь из нервных окончаний, выполняет функцию нейротрансмиттера или нейромодулятора, т.е. вещества, изменяющего (обычно усиливающего) действие нейротрансмиттера;
  4. паракринное — разновидность изокринного действия, но при этом гормон, образующийся в одной клетке, поступает в межклеточную жидкость и влияет на ряд клеток, расположенных в непосредственной близости;
  5. юкстакринное – разновидность паракринного действия, когда гормон не попадает в межклеточную жидкость, а сигнал передается через плазматическую мембрану рядом расположенной другой клетки;
  6. аутокринное действие, когда высвобождающийся из клетки гормон оказывает влияние на ту же клетку, изменяя ее функциональную активность;
  7. солинокринное действие, когда гормон из одной клетки поступает в просвет протока и достигает таким образом другой клетки, оказывая на нее специфическое воздействие (например, некоторые желудочно-кишечные гормоны).

Cвойства гормонов

Особый интерес представляет способность организма сохранять гормоны в инактивированном (недеятельном) состоянии.

Гормоны, являясь специфическими продуктами желез внутренней секреции, не остаются стабильными, а изменяются структурно и функционально в процессе обмена веществ. Продукты превращения гормонов, могут обладать новыми биокаталитическими свойствами и играть определенную роль в процессе жизнидеятельности.

Работа гормонов осуществляется под контролем и в теснейшей зависимости с нервной системой.

Специфичность физиологического действия гормонов является относительной и зависит от состояния организма как целого. Большое значение имеет изменение состава среды, в которой действует гормон, в частности, увеличение или уменьшение концентрации водородных ионов, сульфгидрильных групп, солей калия и кальция, содержание аминокислот и прочих продуктов обмена веществ, влияющих на реактивность нервных окончаний и взаимоотношения гормонов с ферментными системами.

Доказано, что гормоны находятся в тесной зависимости от условий внешней среды, влияние которой опосредуется рецепторами нервной системы. Раздражение болевых, температурных, зрительных и др. рецепторов оказывает влияние на выделение гормона гипофиза, щитовидной железы, надпочечника и др. желез.

Некоторые химические вещества, вводимые в организм, могут специфически нарушать гормонообразование.

Классификация гормонов

По химической природе гормоны делятся на белковые, стероидные (или липидные) и производные аминокислот.

Белковые гормоны подразделяют на пептидные: АКТГ, соматотропный (СТГ), меланоцитостимулирующий (МСГ), пролактин, паратгормон, кальцитонин, инсулин, глюкагон, и протеидные – глюкопротеиды: тиротропный (ТТГ), фолликулостимулирующий (ФСГ), лютеинизирующий (ЛГ), тироглобулин. Гипофизотропные гормоны и гормоны желудочно-кишечного тракта принадлежат к олигопептидам, или малым пептидам.

К стероидным (липидным) гормонам относятся кортикостерон, кортизол, альдостерон, прогестерон, эстрадиол, эстриол, тестостерон, которые секретируются корой надпочечника и половыми железами. К этой группе можно отнести и стеролы витамина D – кальцитриол. Производные арахидоновой кислоты являются, как уже указывалось, простагландинами и относятся к группе эйкозаноидов.

Адреналин и норадреналин, синтезируемые в мозговом слое надпочечника и других хромаффинных клетках, а также тироидные гормоны являются производными аминокислоты тирозина.

Белковые гормоны гидрофильны и могут переноситься кровью как в свободном, так и в частично связанном с белками крови состоянии. Стероидные и тироидные гормоны липофильны (гидрофобны), отличаются небольшой растворимостью, основное их количество циркулирует в крови в связанном с белками состоянии.

Гормоны осуществляют свое биологическое действие, комплексируясь с рецепторами – информационными молекулами, трансформирующими гормональный сигнал в гормональное действие. Большинство гормонов взаимодействуют с рецепторами, расположенными на плазматических мембранах клеток, а другие гормоны – с рецепторами, локализованными внутриклеточно, т.е. с цитоплазматическими и ядерными эффектом.

Группа Гормоны

Лекарственные средства

Общая характеристика

Лекарственные средства — фармакологические средства (вещества или смеси веществ), прошедшие клинические испытания и разрешенные к применению для профилактики, диагностики и лечения заболеваний уполномоченным на то органом страны в установленном порядке, полученные из крови, плазмы крови, а также органов, тканей человека или животных, растений, минералов, методом синтеза или с применением биотехнологий.

Таким образом, к лекарственным средствам относятся вещества растительного, животного или синтетического происхождения, обладающие фармакологической активностью и предназначенные для производства и изготовления лекарственных форм.

История открытия

Лекарства как химические вещества, способные купировать всевозможные патологические состояния организма, приобретают все большее значение в жизни общества. Сейчас известно уже более 12 тысяч таких препаратов.

Уже в глубокой древности люди пытались спасти свою жизнь, используя различные природные лекарственные вещества. Чаще всего это были растительные экстракты, но применялись и препараты, которые получали из сырого мяса, дрожжей и отходов животных. Первые ученые инстинктивно чувствовали, что во многих живых организмах находятся вещества, которые могут помочь в борьбе с болезнями, но лишь по мере развития химии люди убедились, что лечебный эффект таких веществ заключается в избирательном воздействии на организм определенных химических соединений. Прошло еще какое-то время, и такие соединения стали получать в лабораториях путем синтеза.

Пауль Эрлих (1854—1915), немецкий бактериолог и химик, считается основателем современной химиотерапии. В 1891 г. он разработал теорию применения химических соединений для борьбы с инфекционными заболеваниями.

Классификация лекарственных средств

Наиболее распространена международная Анатомо-терапевтическо-химическая классификация (ATХ). В России более привычно деление на Фармакологические группы. Кроме того существует ещё Нозологическая классификация.

Группа Лекарственные средства

Источник: wiki.iteach.ru

Категория: Безопасность

Похожие статьи: